Приготовление затора. Общие положения.

Цель приготовления затора

Затирание включает смешивание дробленого солода и несоложеного зернового сырья с водой, нагревание и выдержку полученной смеси при определенном температурном режиме. Смесь дробленых зернопродуктов с водой, подвергаемых затиранию, называют затором, массу зернопродуктов, загружаемых в заторный аппарат, — засыпью, количество воды, расходуемой на приготовление затора, — наливом.

Цель затирания состоит в экстрагировании растворимых веществ солода и несоложеного зерна и превращении под действием ферментов большей части нерастворимых веществ в растворимые. Вещества, перешедшие при затирании в раствор, называют экстрактом.

Основными аппаратами для приготовления пивного сусла являются заторные, фильтрационный и сусловарочный аппараты, которые соединены между собой трубопроводами в единую систему, называемую варочным агрегатом. В схеме агрегата имеются насосы для перекачивания заторной массы, мутного сусла и горячего охмеленного сусла, а также хмелеотделитель, приборы для контроля и управления процессами приготовления сусла.

В зависимости от числа основных аппаратов различают варочные агрегаты с двумя, четырьмя и шестью аппаратами.

Превращение составных веществ сырья в процессе приготовления затора.

Извлечение водорастворимых веществ сырья. Гидромодуль. Определение количества и температуры воды на приготовление затора. Ферментативный гидролиз крахмала в процессе приготовления затора. Влияние температуры, активной кислотности, концентрации затора на динамику, ферментативного гидролиза крахмала и соотношение продуктов гидролиза. Требования к ферментативному гидролизу крахмала при приготовлении затора.

Углеводный состав сусла.Ферментативный гидролиз белков. Важнейшие продукты расщепления белков и их влияние на качество пива. Другие ферментативные превращения.

Ферментативный гидролиз фосфорорганических соединений.

Основная задача при приготовлении затора заключается в создании оптимальных условий для действия ферментов солода, чтобы перевести максимально возможное количество сухих веществ в раствор и получить наибольший выход экстракта из солода и несоложеного зернового сырья.

Ферменты, являющиеся биологическими катализаторами и ускоряющие реакции расщепления веществ, проявляют активность в определенных условиях, характеризуемых температурой и рН. Действуют они на определенные вещества избирательно. В процессе затирания действуют амилолитические, протеолитические, цитолитические и другие ферменты.

Изменяя кислотность, температуру и плотность среды, можно регулировать скорость и направление действия ферментов: усиливать действие одних и подавлять действие других. Это дает возможность из одного и того же зернового сырья получать пивное сусло разного состава.

Действие амилолитических ферментов на крахмал при затирании. В дробленом солоде и несоложеном сырье содержится значительная часть крахмала, не растворяющегося в воде, который в процессе затирания подвергается расщеплению амилолитическими ферментами (а- и в-амилазами).

Крахмал существует в двух формах: в форме амилозы и в форме амилопектина.

Молекула амилозы крахмала представляет собой длинную неразветвленную цепь, в которой глюкозные остатки соединены с а(1-4)-связями.

Молекулярная масса амилозы в зависимости от степени полимеризации колеблется от 10000 до 500000. Цепи амилозы расположены спиралеобразно, каждый виток спирали образован тремя остатками глюкозы. В растворе витки спирали увеличиваются и в их образовании участвуют шесть-семь глюкозных единиц.

Молекула амилопектина разветвлена, в цепочках остатки глюкозы соединены через а-1,4-связи, а в местах ветвления — через а-1,6-связи, на долю последних приходится 6,7% всех связей в молекуле. Молекулярная масса амилопектина колеблется от 1 до 6 млн, примерно 4% остатков глюкозы являются концевыми группами.

В воде амилоза и амилопектин образуют гидратированные мицеллы (электрически заряженные коллоидные частицы), которые при добавлении иода интенсивно окрашиваются в синий цвет. В холодной воде крахмал нерастворим, а в горячей воде при определенных тем пературах (для ячменного крахмала 60—80°С, кукурузного 65—75С рисового 80—85°С, пшеничного 60—70°С) связи между мицеллам ослабевают, зерна крахмала набухают, увеличиваясь в объеме в 60-100 раз, и образуют коллоидный раствор. Происходит так называемая клейстеризация крахмала, что облегчает доступ ферментам к молекулам крахмала при гидролизе.

В общем виде гидролиз крахмала можно представить как ступенчатую реакцию:

(С₆Н₁₀О₅)_x -> (С₆Н₁₀О₅)_у -> (С₆Н₁₀О₅)_z -> С₁₂Н₂₂О₁₁ -> С₆Н₁₂О₆

Крахмал Растворимый Ряд Мальтоза Глюкоза

крахмал декстринов

где x>y>z.

Декстрины — собирательное название промежуточных продуктов гидролиза крахмала с различным числом глюкозных остатков.

При полном расщеплении молекулы крахмала, содержащей х глюкозных остатков, по месту разорванных связей присоединяется (х-1) молекул воды и образуется х молекул глюкозы

(С₆Н₁₀О₅)_x + (х - 1)Н₂О = С₆Н₁₂О₆

Крахмал Вода Глюкоза

Величина х в этой реакции очень большая, поэтому можно принять, что (х—1)*х. Тогда, исключив х, уравнение гидролиза можно записать

С₆Н₁₀О₅ + Н₂О = С₆Н₁₂О₆

162 18 180

Следовательно, теоретический выход глюкозы из крахмала составит 180x100/162=111,1%.

Гидролиз крахмала ферментами условно делят на три стадии: разжижение крахмального клейстера, в результате чего уменьшается его вязкость; декстринизация крахмального клейстера — превращение крахмала в продукты распада, не образующие с иодом синего цвета; осахаривание — превращение большей части крахмала в сахара, преимущественно в мальтозу.

а-Амилаза разрывает в молекуле крахмала только а(1-4)-гликозидные связи, преимущественно в середине цепей амилозы и амилопектина, образуя при этом низкомолекулярные декстрины и немного мальтозы. Следовательно, а-амилаза оказывает декстринирующее действие на крахмал.

в-Амилаза гидролизует только а(1—4)-гликозидные связи, последовательно отщепляя от нередуцирующих концов цепей по два остатка глюкозы, т. е. мальтозу. В амилопектине фермент не может обойти точки ветвления, т. е. а(1—>6)-связи, и расщепление прекрацается на последней а(1-4)-связи. Поэтому продуктами гидролиза крахмала в-амилазой являются в основном мальтоза (около 54%) и высокомолекулярные декстрины, гидролизуемые позже а-амилазй до низкомолекулярных декстринов. в-Амилаза оказывает осахаривающее действие на крахмал. а- в-амилаза не могут полностью гидролизовать крахмал. При одновременном их действии гидролиз может достичь только 95%.

Полного гидролиза крахмала можно достичь, добавляя глюкоамилазу микробного происхождения, которая разрывает а-(1-4)- и а(l—6)-глюкозидные связи, отщепляя от нередуцирующих концов молекулы крахмала по одному остатку глюкозы. Так как а-(1->6)-глюкозидные связи примерно в четыре раза прочнее, чем а-(1-4)-связи, они гидролизуются медленнее.

В процессе получения сусла а-амилаза теряет свою активность — инактивируется. Если все ее количество вначале затирания принять за 100%, то после возврата первой отварки в основной затор остается 60% активности, после второй ~ 30%, а в отфильтрованном первом сусле 10%.

Активность ферментов зависит от температуры, активной кислотности (рН) и концентрации сухих веществ в заторе. От этих факторов зависит и соотношение продуктов гидролиза (декстринов, мальтозы). В заторе оптимальное значение рН для а-амилазы составляет около 5,7, а для в-амилазы 4,8. Температурный оптимум для а-амилазы примерно 70°С, для в-амилазы — около 63°С.

Поэтому, если необходимо в сусле иметь больше декстринов, то осахаривание проводят при высоких температурах 70—72°С.

И, наоборот, для накопления большего количества мальтозы, а следовательно, для более глубокого сбраживания, следует процесс вести при 62—65°С.

Продукты гидролиза белка, некоторые соли кальция, клейстеризованный крахмал оказывают защитное действие на амилазы, уменьшая их инактивацию при повышенных температурах.

Гидролиз крахмала амилазами легко наблюдать по йодной реакции, так как крахмал и продукты его гидролиза (декстрины) дают разный цвет с иодом.

Ниже приведен ряд декстринов, отличающихся числом глюкозных остатков в цепочке молекулы (в скобках указан цвет, образующийся с йодным раствором):

Амилодекстрины (синий) -> Эритродекстрины (красно-бурый) —» Ахродекстрины (цвет не образуют) -» Мальтодекстрины (цвет не образуют).

Из крахмала под действием амилаз в основном образуется мальтоза. При гидролизе она расщепляется на две молекулы глюкозы. Дисахарид мальтоза, также как и моносахариды, восстанавливает фелингову жидкость, т. е. обладает редуцирующими свойствами. При осахаривании крахмала обнаруживается и другой дисахарид, получивший название изомальтозы.

При затирании солода и нееоложеных материалов к гидролизу крахмала предъявляют следующие требования: сусло не должно содержать амилодекстринов и эритродекстринов, которые дают окрашивание с иодом; кроме мальтозы, в сусле должно содержаться определенное количество ахродекстринов и мальтодекстринов, которые придают пиву полноту вкуса, повышают его вязкость. Полноту осахаривания (осахаривание — получение из крахмала растворимых продуктов распада, не образующих с иодом синего цвета) контролируют йодной пробой.

Обычно при нормально проведенном затирании в результате гидролиза крахмала образуется 70—80% «сырой» мальтозы. К «сырой» мальтозе относят все продукты гидролиза крахмала, обладающие редуцирующей способностью (то есть способностью восстанавливать фелингову жидкость) и пересчитанные на мальтозу.

Светлый солод дает большее количество мальтозы, темный — декстринов. Мальтоза в дальнейшем легко сбраживается дрожжами, декстрины не сбраживаются. Для каждого сорта пива должно быть определенное соотношение сбраживаемых углеводов к несбраживаемым. Например, для Жигулевского сусла это 1:(0,33—0,43), для Рижского и Московского 1:(0,22—0,33), для темных сортов пива 1:(0,43—0,54).

Действие протеолитических ферментов на белки при затирании. Молекула белка состоит из остатков различных аминокислот, соединенных пептидными (—NHCO—)-связями, длинные цепи которых с помощью дисульфидных, а также второстепенных водородных и ионных связей определенным образом расположены в пространстве, образуя своеобразную конформацию, создающую жесткость структуры белковой молекулы и ее компактность. Под действием температуры (выше 60°С), рН, тяжелых металлов или ферментов второстепенные связи разрушаются и клубок разворачиваются, т.е. происходит денатурация белка. При дальнейшем действии ферментов на белок происходит разрыв пептидных связей в молекуле белка (гидролиз) с образованием промежуточных продуктов — пептонов, полипептидов и дипептидов, которые затем расщепляются до аминокислот:

Белок -> Пептоны —> Полипептиды —> Дипептиды —> а-Аминокислоты.

Для получения полноценного пивного сусла расщепление белковых веществ солода и несоложеного зернового сырья имеет такое же большое значение, как и гидролиз крахмала. Часть белковых веществ (около 20% от их общей массы) расщепляется еще при солодоращении, где на белок действуют протеолитические ферменты эндопептидаза (протеинада) и экзопептидазы (пептидазы), а при затирании разложение белковых веществ продолжается (расщепляется около 15% от их общей массы). Этот процесс называют протеолизом. При солодоращении образуются преимущественно низкомолекулярные продукты протеолиза, а в процессе затирания — высокомолекулярные соединения. Объясняется это тем, что при солодоращении активнее действуют экзопептидазы, дающие низкомолекулярные соединения, оптимальный рН для них находится в слабощелочной среде, близкой к нейтральной точке. В заторе же поддерживается рН 5,5—5,8, т. е. неблагоприятная для экзоцептидаз среда и они чувствительны еще к температуре, с повышением которой инактивируются. Поэтому в заторе преимущественно действует эндопептидаза, образующая высокомолекулярные соединения — пептоны и полипептиды. Оптимальные условия действия для эндопептидазы: рН 5,5—6,5, температура 40—50°С.

Во время затирания проявляет активность карбоксипептидаза, отщепляющая концевые аминокислоты. Оптимальные условия ее действия: 50°С, рН 5,2. Карбоксипептидаза стабильна в заторе и даже при 80°С сохраняет половину своей активности. В заторе действуют также лейцинаминопептидаза, дипептидаза (рН 6,5—7; температура 3О—50°С), они термолабильны, то есть не устойчивы к воздействию температуры, при 55—60°С проявляют только следы активности. Таким образом на начальной стадии затирания все перечисленные ферменты проявляют свою активность. Но к концу затирания действуют только эндо- и карбоксипептидаза.

Распад белков проводят при температуре 50—52°С, так как именно при этой температуре образуются белковые соединения со средней (величиной молекул. Продукты протеолиза, составляющие около 1/3 азотистых веществ затора, потребляются дрожжами при сбраживании пивного сусла, придают пиву полноту вкуса, пеностойкость, способствуют связыванию диоксида углерода. Белковые вещества (около 2/3 от их массы), не подвергшиеся гидролизу, выводятся с дробиной.

Большое значение при затирании имеет превращение фосфорных соединений, которое происходит под действием фермента фитазы, как в процессе солодоращения, так и при затирании во время белковой паузы (при 52°С). При ее действии накапливаются неорганические фосфаты, играющие важную роль в создании буферности затора, необходимой для действия ферментов. Оптимальными условиями действия фитазы являются рН 5,5, температура 40—50°С, точнее 48°С. При 60°С фитаза инактивируется.

При затирании протекают также и многочисленные неферментативные процессы: экстракция растворимых веществ, образование меланоидинов, коагуляция белков, частичный переход из оболочки солода в раствор горьких и полифенольных веществ и др. В результате накопления аминокислот, фосфорной и других органических кислот в заторе изменяется активная и титруемая кислотность. Обычно рН затора поддерживают около 5,8. Для создания оптимальной кислотности в начале процесса его подкисляют до рН 5,2.

Таким образом, изменяя температуру, продолжительность выдержки затора при определенных температурах, а также рН, можно регулировать ферментативные и неферментативные процессы, получать необходимые соотношения между отдельными продуктами гидролиза крахмала и белков.

Важнейшими при затирании являются температурные паузы: 50 — 52°С — белковая пауза, оптимальная для протеаз; 60—65°С — оптимальная для в-амилазы и 70°С — оптимальная для а-амилазы. Температура 78°С является предельной для осахаривания затора, она близка к температуре разрушения а-амилазы, но при 78°С декстрины еще образуются.

Влияние состава воды. При затирании все ферментативные и неферментативные реакции протекают в водной среде, поэтому солевой состав йоды существенно влияет на них. Например, соли угольной кислоты обусловливают щелочность среды, отрицательно влияя на действие ферментов. А аминокислоты и кислые фосфаты, накапливающиеся при ферментативном гидролизе белковых и других веществ, наоборот, создают кислую среду, благоприятную для действия ферментов.

Карбонаты воды, связывая фосфаты солода, снижают кислотность. Для нейтрализации карбонатов в воду добавляют гипс (CaS0₄-2H₂0), молочную кислоту или монокальцийфосфат.

Молочная кислота, связывая карбонат кальция, образует нейтральный лактат кальция и вытесняет угольную кислоту

Са(НС0₃)₂+2СН₃СНОНСООН -> Са(СН₃СНОНСОО)₂+ 2С0₂+ Н₂0.

Обычно молочную кислоту добавляют в затор в количестве, заранее вычисленном по карбонатной жесткости или остаточной щелочности воды, устанавливая рН затора 5,2—5,5.

Монокальцийфосфат добавляют в количестве примерно 0,24% к массе зернопродуктов.

Количество воды, расходуемой на затирание 100 кг зерноприпасов, определяют по формуле

Н = а(100 – CB)/CB,

где Н — количество воды; a — ожидаемый выход экстракта, %; СВ массовая доля сухих веществ первого сусла, %.

Обычно на затирание 100 кг зернового сырья расходуют 350—400 дм³ воды.

Гидромодуль

Гидромодуль, то есть соотношение засыпи и главного налива является очень важным фактором, поскольку он определяет концентрацию первого сусла. Можно считать, что

При гидромодуле 1 : 3 , то есть на 100 кг засыпи 3 гл налива, получается 20%-ное первое сусло.

Естественно, затор приготовляют гуще, чем требуемая экстрактивность начального сусла, а именно с экстрактивностью первого сусла 16-20%, чтобы затем можно было направить через дробину количество воды, достаточное для ее выщелачивания и одновременного разбавления сусла до требуемой массовой доли сухих веществ.

Тем самым от гидромодуля при затирании зависит состав сусла и тип пива.

Для светлого пива следует выбирать в общем больший гидромодуль, то есть

3-4 гл/100 кг засыпа. Тем самым достигают ускорения ферментативных реакций.

Для темного пива выбирают более густой гидромодуль, то есть 3-3,5 гл/100 кг засыпи.

Этим достигают того, что ароматические вещества солода могут путем карамелизации образоваться в заторе в увеличенном количестве.

Объем затираемого помола составляет О, 7-0, 8 гл/100 кг засыпи.

Задача